نوشته : دكتر صدیقه نوبان دكترای بیو شیمی فیزیک
آ‌نزیم‌ها مواد پیچیده‌‌ای هستند كه در سلول‌های زنده تشكیل شده و در فعل و انفعالات حیاتی موجود نقش مهمی دارند. آ‌نزیم‌ها مهم‌ترین گروه از پروتئین‌ها هستند كه موجب انجام واكنش‌های بیوشیمیایی و سرعت بخشیدن به آنها میشوند و از این رو به آنها كاتالیزورهای زیستی می‌گویند.
لویی پاستور معتقد بود كه تخمیر قند به الكل توسط مخمر به وسیله خمیرمایه كاتالیز میشود.
بعد از پاستور، ادوارد بوخنر ثابت كرد تخمیر توسط مولكول‌هایی تسریع میشود كه پس از جدا شدن از سلول‌ها، همچنان فعالیت خود را ادامه می‌دهند. فردریک كوهن این مولكول‌ها را «آ‌نزیم» نامید.
در سال ۱۹۲۶ جداسازی و كریستالیزه كردن آ‌نزیم «اوره آ‌ز» توسط جیمز سامند، راهگشای مطالعات اولیه در آ‌نزیم شناسی شد.
هر موجود زنده یک كارخانه شیمیایی بزرگ است. موجودات زنده از سلول‌هایی تشكیل شده‌اند كه در فرایندی به نام متابولیسم، پیوسته در حال تولید سلول و همچنین در هم شكستن آنها به مواد زائد هستند.
متابولیسم یک موجود زنده مجموعه واكنش‌های شیمیایی است كه در بدن موجود زنده رخ می‌دهد. این واكنش‌های متابولیسم خود به خود انجام نمی‌شود، بلكه به كمك كاتالیزورهای زیست شیمیایی موسوم به آ‌نزیم‌ها صورت می‌گیرد. مطالعه آ‌نزیم‌ها اهمیت فراوانی دارد. علت بسیاری از بیماری‌ها، بخصوص ناهنجاری‌های ژنتیكی ارثی ممكن است فقدان یک یا چند آ‌نزیم و دلیل بعضی دیگر افزایش فعالیت یک آ‌نزیم باشد. اندازه‌گیری فعالیت آ‌نزیم‌ها در پلاسما، گویچه‌های قرمز خون یا نمونه‌های بافتی در تشخیص بعضی از بیماری‌ها اهمیت زیادی دارد. تاثیر بسیاری از داروها در نتیجه واكنش با آ‌نزیم‌ها ایجاد میشود. آ‌نزیم‌ها ابزار عملی مهمی در پزشكی، صنعت شیمی، پردازش مواد غذایی و كشاورزی هستند.
پاپن و پرسوز طی تحقیقاتی آ‌نزیم‌ها را كشف كردند. این دو دانشمند در سال ۱۸۳۳ موفق شدند از جوی سبزشده تركیبی به نام «مالت» كشف كنند كه نشاسته را به قند مبدل می‌ساخت. آنها این تركیب را دیاستاز نامیدند كه امروزه به نام آ‌نزیم آ‌میلاز معروف است.
چند سال بعد شوان برای نخستین بار آ‌نزیم پپسین را كه موجب گوارش گوشت می‌شد، كشف كرد. همچنین شخصی به نام وكونه برای اولین بار نام آ‌نزیم را به جای دیاستاز به كار برد.
آ‌نزیم‌ها تركیباتی هستند كه می‌توانند سرعت واكنش را تا حدود ده میلیون برابر افزایش دهند. سرعت انجام یک واكنش بستگی به شرایطی مانند دما و فشار بالا دارد. بنابراین از آ‌نجا كه شرایط در یک سلول كاملا ثابت بوده و انجام چنین واكنش‌هایی با كندی مواجه است، لذا باید مكانیسم دقیقی وجود داشته باشد تا عمل انجام گیرد. این عمل به وسیله آ‌نزیم‌ها صورت می‌گیرد.
آ‌نزیم‌ها مولكول‌های پروتئینی با یک یا چند محل نفوذ سطحی هستند كه سوبسترا یعنی ماده‌ای كه آ‌نزیم بر آ‌ن اثر می‌كند، به این نواحی متصل میشود. آ‌نزیم‌ها مانند سایر پروتئین‌ها تحت شرایط مختلف پایدار نمی‌مانند. این مواد در اثر حرارت بالا و اسیدها و قلیاها تغییر می‌كنند.
ساختار آ‌نزیم‌ها
آ‌نزیم‌ها ماهیتی پروتئینی دارند. ساختار بعضی از آ‌نزیم‌ها منحصرا از واحدهای اسید آ‌مینه تشكیل یافته‌اند، اما برخی دیگر برای فعالیت خود نیاز به تركیبات غیر پروتئینی دارند كه به گروه پروستتیک معروفند و می‌توانند یک فلز یا یک كو آ‌نزیم باشند و با آ‌نزیم اتصال محكمی برقرار كنند. بخش پروتئینی آ‌نزیم (بدون گروه پروستتیک) آ‌پوآ‌نزیم نام دارد و مجموع آ‌نزیم فعال از نظر كاتالیزوری و كوفاكتور مربوطه هولوآ‌نزیم نام دارد.
طبقه‌بندی آ‌نزیم‌ها
آ‌نزیم‌ها از نظر فعالیت كاتالیزی به شش گروه اصلی تقسیم میشوند:
لا اكسید و ردوكتازها:
واكنش‌های اكسید و احیا (اكسایش – كاهش) را كاتالیز می‌كنند كه مهم‌ترین آنها دهیدروژناز است.
لا ترانسفرازها:
انتقال عوامل ویژه‌ای مانند آ‌مین، فسفات و غیره را از مولكولی به مولكولی دیگر بر عهده دارند و مانند آ‌مینو ترانسفرازها كه در انتقال گروه آ‌مین فعال هستند، عمل می كنند.
لا هیدرولازها:
واكنش‌های آ‌بكانتی را كاتالیز می‌كنند. مانند پپتیدازها كه موجب شكسته شدن پیوند پپتیدی میشوند.
لا لیازها:
موجب برداشت گروه ویژه‌ای از مولكول میشوند; مانند دكربوكسیلازها كه برداشت دی‌اكسید كربن را برعهده دارند.
لا ایزومرازها:
واكنش‌های تشكیل ایزومری را كاتالیز می‌كنند. مانند راسه ماز كه از پ - آ‌لانین تركیب ایزومریئ - آ‌لانین را می‌سازد.
لا لیگازها:
آ‌نزیم‌هایی هستند كه باعث اتصال دو مولكول به یكدیگر و ایجاد پیوند كووالانسی بین آنها میشوند. مانند استیل كوآ‌نزیم ا سنتتاز كه موجب سنتز استیل كوآ‌نزیم ا می‌گردد.
طرز كار آ‌نزیم‌ها
از ویژگی‌های مهم آ‌نزیم‌ها این است كه پس از انجام هر واكنش و در پایان آ‌ن سالم و دست‌نخورده باقی می‌مانند و می‌توانند واكنش بعدی را كاتالیز كنند. در یک واكنش ساده ابتدا آ‌نزیم (ئ) با ماده اولیه یا سوبسترا (ث) تركیب میشود و كمپلكس آ‌نزیم – سوبسترا می‌دهد. در مرحله بعدی با انجام واكنش، فرآ‌ورده یا محصول (ت) ایجاد میشود و آ‌نزیم رها می‌گردد.
+ت
هر آ‌نزیم بر سوبسترای ویژه خود اثر كرده و فرآ‌ورده ویژه‌ای را تولید می‌كند. به این منظور هر آ‌نزیم ساختار سه‌بعدی ویژه خود را دارد كه آ‌ن را برای انجام فعالیت كاتالیزی مناسب می‌سازد و بخشی از آ‌نزیم كه با سوبسترا تركیب و متصل میشود، مكان فعال نام دارد. در مورد اتصال آ‌نزیم به سوبسترا الگویی ارائه شده است كه مدل الگوی القایی (كوشلند) نام دارد و به شكل دست در دستكش است; به طوری كه محل اتصال حالت انعطاف پذیری دارد.
عوامل بازدارنده
بعضی تركیبات می‌توانند با آ‌نزیم – سوبسترا تركیب شوند و فعالیت سوبسترا و ایجاد فرآ‌ورده اختصاصی سوبسترای آ‌ن را تحت تاثیر قرار دهند. اگر این تركیبات موجب تشكیل نشدن فرآ‌ورده شوند، به نام بازدارنده‌های آ‌نزیمی نامیده میشوند كه به سه نوع زیر وجود دارند.
۱- بازدارنده‌های رقابتی.
۲- بازدارنده‌های نا رقابتی.
۳- بازدارنده‌های بی‌رقابتی.
پروآ‌نزیم یا زیموژن
برخی آ‌نزیم‌ها ابتدا به صورت پروآ‌نزیم یا زیموژن یا آ‌نزیم غیرفعال در سلول ساخته میشوند و برای ایجاد واكنش و پدیدار شدن خاصیت كاتالیزوری آنها، باید به وسیله ماده دیگر به صورت فعال درآ‌یند.
عمل متقابل آ‌نزیم و سوبسترا
اگر چه می‌توان آ‌نزیم و سوبسترا را همانند قفل و كلید تصور كرد، اما این بدان معنی نیست كه جایگاه فعال آ‌نزیم ساختمانی سفت و غیرقابل انعطاف است. در بعضی از آ‌نزیم‌ها جایگاه فعال فقط پس از آ‌نكه ماده زمینه به آ‌ن متصل شد، دقیقا مكمل سوبسترا میشود. این پدیده تناسب القایی نام دارد.
عمل اختصاصی آ‌نزیم‌ها
برخلاف كاتالیزورهای غیرآ‌لی، فعالیت آ‌نزیم اختصاصی است; یعنی هر آ‌نزیم می‌تواند بر سوبسترای مشخص اثر كند. در عین حال درجات مختلفی از تخصص وجود دارد. علت اختصاصی بودن آ‌نزیم‌ها را باید در ساختار فضایی آ‌ن جستجو كرد. بعضی از آ‌نزیم‌ها نه تنها می‌توانند بر روی یک سوبسترای معین اثر كنند، بلكه قادرند بر روی تمام موادی كه دارای یک عامل شیمیایی هستند، موثر باشند. در این صورت كلیدی را كه مثال زدیم می‌توان به شاه‌كلیدی تشبیه كرد كه می‌تواند قفل تمام درهای یک راهرو را باز كند.
نامگذاری آ‌نزیم‌ها
در گذشته اسامی آ‌نزیم‌ها بر پایه تخصص آنها یا توان عمل‌شان بر روی یک ماده خاص انتخاب می‌شد. آ‌نزیم‌هایی كه پلی پپتیدها را به قطعات كوچک‌تری از زنجیره‌های پپتیدی یا به اسیدهای آ‌مینه تجزیه می‌كنند، به طور كلی پروتئینازها، نامیده می‌شدند و....
در حال حاضر نامگذاری جدید آ‌نزیم‌ها به طور رسمی بر مبنای پیشنهادات كنفرانس‌های بین‌المللی بیوشیمی صورت می‌گیرد. در تقسیم‌بندی جدید، آ‌نزیم‌ها را بر حسب رهبری واكنش‌های شیمیایی، به ۶ گروه تقسم بندی می‌كنند: اكسیدو ردوكتازها، ترانسفرازها، هیدرولازها، لیازها، ایزومرآ‌زها و لیگازها.
منبع: دنیای تغذیه ش 75
لویی پاستور معتقد بود كه تخمیر قند به الكل توسط مخمر به وسیله خمیرمایه كاتالیز میشود.
بعد از پاستور، ادوارد بوخنر ثابت كرد تخمیر توسط مولكول‌هایی تسریع میشود كه پس از جدا شدن از سلول‌ها، همچنان فعالیت خود را ادامه می‌دهند. فردریک كوهن این مولكول‌ها را «آ‌نزیم» نامید.
در سال ۱۹۲۶ جداسازی و كریستالیزه كردن آ‌نزیم «اوره آ‌ز» توسط جیمز سامند، راهگشای مطالعات اولیه در آ‌نزیم شناسی شد.
هر موجود زنده یک كارخانه شیمیایی بزرگ است. موجودات زنده از سلول‌هایی تشكیل شده‌اند كه در فرایندی به نام متابولیسم، پیوسته در حال تولید سلول و همچنین در هم شكستن آنها به مواد زائد هستند.
متابولیسم یک موجود زنده مجموعه واكنش‌های شیمیایی است كه در بدن موجود زنده رخ می‌دهد. این واكنش‌های متابولیسم خود به خود انجام نمی‌شود، بلكه به كمك كاتالیزورهای زیست شیمیایی موسوم به آ‌نزیم‌ها صورت می‌گیرد. مطالعه آ‌نزیم‌ها اهمیت فراوانی دارد. علت بسیاری از بیماری‌ها، بخصوص ناهنجاری‌های ژنتیكی ارثی ممكن است فقدان یک یا چند آ‌نزیم و دلیل بعضی دیگر افزایش فعالیت یک آ‌نزیم باشد. اندازه‌گیری فعالیت آ‌نزیم‌ها در پلاسما، گویچه‌های قرمز خون یا نمونه‌های بافتی در تشخیص بعضی از بیماری‌ها اهمیت زیادی دارد. تاثیر بسیاری از داروها در نتیجه واكنش با آ‌نزیم‌ها ایجاد میشود. آ‌نزیم‌ها ابزار عملی مهمی در پزشكی، صنعت شیمی، پردازش مواد غذایی و كشاورزی هستند.
پاپن و پرسوز طی تحقیقاتی آ‌نزیم‌ها را كشف كردند. این دو دانشمند در سال ۱۸۳۳ موفق شدند از جوی سبزشده تركیبی به نام «مالت» كشف كنند كه نشاسته را به قند مبدل می‌ساخت. آنها این تركیب را دیاستاز نامیدند كه امروزه به نام آ‌نزیم آ‌میلاز معروف است.
چند سال بعد شوان برای نخستین بار آ‌نزیم پپسین را كه موجب گوارش گوشت می‌شد، كشف كرد. همچنین شخصی به نام وكونه برای اولین بار نام آ‌نزیم را به جای دیاستاز به كار برد.
آ‌نزیم‌ها تركیباتی هستند كه می‌توانند سرعت واكنش را تا حدود ده میلیون برابر افزایش دهند. سرعت انجام یک واكنش بستگی به شرایطی مانند دما و فشار بالا دارد. بنابراین از آ‌نجا كه شرایط در یک سلول كاملا ثابت بوده و انجام چنین واكنش‌هایی با كندی مواجه است، لذا باید مكانیسم دقیقی وجود داشته باشد تا عمل انجام گیرد. این عمل به وسیله آ‌نزیم‌ها صورت می‌گیرد.
آ‌نزیم‌ها مولكول‌های پروتئینی با یک یا چند محل نفوذ سطحی هستند كه سوبسترا یعنی ماده‌ای كه آ‌نزیم بر آ‌ن اثر می‌كند، به این نواحی متصل میشود. آ‌نزیم‌ها مانند سایر پروتئین‌ها تحت شرایط مختلف پایدار نمی‌مانند. این مواد در اثر حرارت بالا و اسیدها و قلیاها تغییر می‌كنند.
ساختار آ‌نزیم‌ها
آ‌نزیم‌ها ماهیتی پروتئینی دارند. ساختار بعضی از آ‌نزیم‌ها منحصرا از واحدهای اسید آ‌مینه تشكیل یافته‌اند، اما برخی دیگر برای فعالیت خود نیاز به تركیبات غیر پروتئینی دارند كه به گروه پروستتیک معروفند و می‌توانند یک فلز یا یک كو آ‌نزیم باشند و با آ‌نزیم اتصال محكمی برقرار كنند. بخش پروتئینی آ‌نزیم (بدون گروه پروستتیک) آ‌پوآ‌نزیم نام دارد و مجموع آ‌نزیم فعال از نظر كاتالیزوری و كوفاكتور مربوطه هولوآ‌نزیم نام دارد.
طبقه‌بندی آ‌نزیم‌ها
آ‌نزیم‌ها از نظر فعالیت كاتالیزی به شش گروه اصلی تقسیم میشوند:
لا اكسید و ردوكتازها:
واكنش‌های اكسید و احیا (اكسایش – كاهش) را كاتالیز می‌كنند كه مهم‌ترین آنها دهیدروژناز است.
لا ترانسفرازها:
انتقال عوامل ویژه‌ای مانند آ‌مین، فسفات و غیره را از مولكولی به مولكولی دیگر بر عهده دارند و مانند آ‌مینو ترانسفرازها كه در انتقال گروه آ‌مین فعال هستند، عمل می كنند.
لا هیدرولازها:
واكنش‌های آ‌بكانتی را كاتالیز می‌كنند. مانند پپتیدازها كه موجب شكسته شدن پیوند پپتیدی میشوند.
لا لیازها:
موجب برداشت گروه ویژه‌ای از مولكول میشوند; مانند دكربوكسیلازها كه برداشت دی‌اكسید كربن را برعهده دارند.
لا ایزومرازها:
واكنش‌های تشكیل ایزومری را كاتالیز می‌كنند. مانند راسه ماز كه از پ - آ‌لانین تركیب ایزومریئ - آ‌لانین را می‌سازد.
لا لیگازها:
آ‌نزیم‌هایی هستند كه باعث اتصال دو مولكول به یكدیگر و ایجاد پیوند كووالانسی بین آنها میشوند. مانند استیل كوآ‌نزیم ا سنتتاز كه موجب سنتز استیل كوآ‌نزیم ا می‌گردد.
طرز كار آ‌نزیم‌ها
از ویژگی‌های مهم آ‌نزیم‌ها این است كه پس از انجام هر واكنش و در پایان آ‌ن سالم و دست‌نخورده باقی می‌مانند و می‌توانند واكنش بعدی را كاتالیز كنند. در یک واكنش ساده ابتدا آ‌نزیم (ئ) با ماده اولیه یا سوبسترا (ث) تركیب میشود و كمپلكس آ‌نزیم – سوبسترا می‌دهد. در مرحله بعدی با انجام واكنش، فرآ‌ورده یا محصول (ت) ایجاد میشود و آ‌نزیم رها می‌گردد.
+ت
هر آ‌نزیم بر سوبسترای ویژه خود اثر كرده و فرآ‌ورده ویژه‌ای را تولید می‌كند. به این منظور هر آ‌نزیم ساختار سه‌بعدی ویژه خود را دارد كه آ‌ن را برای انجام فعالیت كاتالیزی مناسب می‌سازد و بخشی از آ‌نزیم كه با سوبسترا تركیب و متصل میشود، مكان فعال نام دارد. در مورد اتصال آ‌نزیم به سوبسترا الگویی ارائه شده است كه مدل الگوی القایی (كوشلند) نام دارد و به شكل دست در دستكش است; به طوری كه محل اتصال حالت انعطاف پذیری دارد.
عوامل بازدارنده
بعضی تركیبات می‌توانند با آ‌نزیم – سوبسترا تركیب شوند و فعالیت سوبسترا و ایجاد فرآ‌ورده اختصاصی سوبسترای آ‌ن را تحت تاثیر قرار دهند. اگر این تركیبات موجب تشكیل نشدن فرآ‌ورده شوند، به نام بازدارنده‌های آ‌نزیمی نامیده میشوند كه به سه نوع زیر وجود دارند.
۱- بازدارنده‌های رقابتی.
۲- بازدارنده‌های نا رقابتی.
۳- بازدارنده‌های بی‌رقابتی.
پروآ‌نزیم یا زیموژن
برخی آ‌نزیم‌ها ابتدا به صورت پروآ‌نزیم یا زیموژن یا آ‌نزیم غیرفعال در سلول ساخته میشوند و برای ایجاد واكنش و پدیدار شدن خاصیت كاتالیزوری آنها، باید به وسیله ماده دیگر به صورت فعال درآ‌یند.
عمل متقابل آ‌نزیم و سوبسترا
اگر چه می‌توان آ‌نزیم و سوبسترا را همانند قفل و كلید تصور كرد، اما این بدان معنی نیست كه جایگاه فعال آ‌نزیم ساختمانی سفت و غیرقابل انعطاف است. در بعضی از آ‌نزیم‌ها جایگاه فعال فقط پس از آ‌نكه ماده زمینه به آ‌ن متصل شد، دقیقا مكمل سوبسترا میشود. این پدیده تناسب القایی نام دارد.
عمل اختصاصی آ‌نزیم‌ها
برخلاف كاتالیزورهای غیرآ‌لی، فعالیت آ‌نزیم اختصاصی است; یعنی هر آ‌نزیم می‌تواند بر سوبسترای مشخص اثر كند. در عین حال درجات مختلفی از تخصص وجود دارد. علت اختصاصی بودن آ‌نزیم‌ها را باید در ساختار فضایی آ‌ن جستجو كرد. بعضی از آ‌نزیم‌ها نه تنها می‌توانند بر روی یک سوبسترای معین اثر كنند، بلكه قادرند بر روی تمام موادی كه دارای یک عامل شیمیایی هستند، موثر باشند. در این صورت كلیدی را كه مثال زدیم می‌توان به شاه‌كلیدی تشبیه كرد كه می‌تواند قفل تمام درهای یک راهرو را باز كند.
نامگذاری آ‌نزیم‌ها
در گذشته اسامی آ‌نزیم‌ها بر پایه تخصص آنها یا توان عمل‌شان بر روی یک ماده خاص انتخاب می‌شد. آ‌نزیم‌هایی كه پلی پپتیدها را به قطعات كوچک‌تری از زنجیره‌های پپتیدی یا به اسیدهای آ‌مینه تجزیه می‌كنند، به طور كلی پروتئینازها، نامیده می‌شدند و....
در حال حاضر نامگذاری جدید آ‌نزیم‌ها به طور رسمی بر مبنای پیشنهادات كنفرانس‌های بین‌المللی بیوشیمی صورت می‌گیرد. در تقسیم‌بندی جدید، آ‌نزیم‌ها را بر حسب رهبری واكنش‌های شیمیایی، به ۶ گروه تقسم بندی می‌كنند: اكسیدو ردوكتازها، ترانسفرازها، هیدرولازها، لیازها، ایزومرآ‌زها و لیگازها.
منبع: دنیای تغذیه ش 75
هیچ نظری موجود نیست:
ارسال یک نظر